ssmuБюллетень сибирской медициныBulletin of Siberian Medicine1682-03631819-3684Siberian State Medical University, the Ministry of Healthcare of the Russian Federation10.20538/1682-0363-2011-4-65-70ssmu-1429Research ArticleРЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ МОЛОДЫХ УЧЕНЫХ И СТУДЕНТОВTHE RESULTS OF YOUNG SCIENTISTS’ AND STUDENTS’ INVESTIGATIONSМолекулярные механизмы регуляторного влияния белка теплового шока 27 кДа на апоптоз опухолевых клетокMolecular mechanisms of regulatory action of heat shock protein 27 kDa in the apoptosis of tumor cellsКайгородоваЕ. В.KaigorodovaYe. V.

Кайгородова Евгения Викторовна, канд. мед. наук, докторант кафедры патофизиологии

тел. (3822) 41-85-94, 8-960-971-1613

zlobinae@mail.ruСибирский государственный медицинский университетRussian Federation2011280820111046570Copyright © Кайгородова Е.В., 20112011Кайгородова Е.В.Kaigorodova Y.V.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://bulletin.ssmu.ru/jour/article/view/1429

Проведена оценка особенности экспрессии мРНК и уровня фосфорилированных и нефосфорилированных форм Heat shock protein 27 (Hsp27) в опухолевых клетках линии Jurkat и THP-1, а также в мононуклеарных лейкоцитах, полученных у здоровых доноров. В опухолевых клетках Jurkat и THP-1 Hsр27 играет роль ингибитора апоптоза, влияя на соотношение антиапоптотических (Bcl-2) и проапоптотических (Bax и Bad) белков.

Score mRNA expression and the level of Hsp27 (Heat shock protein 27) and phospho-Hsp27 in tumor cell line Jurkat and THP-1, as well as in mononuclear leukocytes obtained from healthy donors was investigated. In tumor cells, Jurkat and THP-1 Hsp27 plays the role of inhibitor of apoptosis, by influencing the ratio of antiapoptotic (Bcl-2) and proapoptotic (Bax and Bad) proteins.

апоптозбелок теплового шока 27белки Bcl-2мононуклеарные лейкоцитыопухолевые клетки Jurkat и THP-1apoptosisheat shock protein 27Bcl-2 proteinmononuclear leukocytestumor cells Jurkat and THP-1Работа выполнена в рамках Федеральной целевой научно-технической программы «Научные и научнопедагогические кадры инновационной России» на 2009—2013 гг. (ГК П1203; ГК 02.740.11.0311; ГК16.740.11.0360), гранта Carl Zeiss, а также при поддержке Совета по грантам при Президенте РФ (ГК № 16.120.11.480-МК).ReferencesКайгородова Е.В., Рязанцева Н.В., Новицкий В.В. и др. Действие ингибиторов белков теплового шока 90 и 27 на дексаметазониндуцированный апоптоз опухолевых клеток // Бюл. сиб. медицины. 2010. Т. 9, № 3. С. 68—71.Кайгородова Е.В., Рязанцева Н.В., Новицкий В.В. и др. Действие ингибиторов белков теплового шока 90 и 27 на дексаметазониндуцированный апоптоз опухолевых клеток // Бюл. сиб. медицины. 2010. Т. 9, № 3. С. 68—71.Кайгородова Е.В., Рязанцева Н. В., Новицкий В.В. и др. Роль белка теплового шока 90 в регуляции апоптоза опухолевых клеток // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2010. Т. 150, № 10. С. 424—427.Кайгородова Е.В., Рязанцева Н. В., Новицкий В.В. и др. Роль белка теплового шока 90 в регуляции апоптоза опухолевых клеток // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2010. Т. 150, № 10. С. 424—427.Рязанцева Н.В., Новицкий В.В., Жукова О.Б. и др. Роль активных форм кислорода и белков семейства Bсl-2 в реализации ФНО-α-опосредованного апоптоза лимфоцитов // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2010. Т. 149, № 2. С. 139—142.Рязанцева Н.В., Новицкий В.В., Жукова О.Б. и др. Роль активных форм кислорода и белков семейства Bсl-2 в реализации ФНО-α-опосредованного апоптоза лимфоцитов // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2010. Т. 149, № 2. С. 139—142.Рязанцева Н.В., Новицкий В.В., Кайгородова Е.В. и др. Митогенактивированные протеинкиназы JNK и р38 являются редокс-зависимыми молекулярными мишенями нарушения апоптоза при окислительном стрессе // Успехи физиол. наук. 2009. Т. 40, № 2. С. 3—11.Рязанцева Н.В., Новицкий В.В., Кайгородова Е.В. и др. Митогенактивированные протеинкиназы JNK и р38 являются редокс-зависимыми молекулярными мишенями нарушения апоптоза при окислительном стрессе // Успехи физиол. наук. 2009. Т. 40, № 2. С. 3—11.Arya R., Mallik M., Lakhotia S.C. Heat shock genes — integrating cell survival and death // J. Biosci. 2007. V. 32, № 3. P. 595—610.Arya R., Mallik M., Lakhotia S.C. Heat shock genes — integrating cell survival and death // J. Biosci. 2007. V. 32, № 3. P. 595—610.Charette S.J., Lavoie J.N., Lambert H., Landry J. Inhibition of Daxx-mediated apoptosis by heat shock protein 27 // Mol. Cell Biol. 2000. V. 20. P. 7602—7612.Charette S.J., Lavoie J.N., Lambert H., Landry J. Inhibition of Daxx-mediated apoptosis by heat shock protein 27 // Mol. Cell Biol. 2000. V. 20. P. 7602—7612.Concannon C.G., Gorman A.M., Samali A. On the role of Hsp27 in regulating apoptosis // Apoptosis. 2003. V. 8. P. 61—70.Concannon C.G., Gorman A.M., Samali A. On the role of Hsp27 in regulating apoptosis // Apoptosis. 2003. V. 8. P. 61—70.Cory S., Huan D.C.S., Adams J.M. The Bcl-2 family: roles in cell survival and oncogenesis // Oncogene. 2003. V. 22. P. 8590—8607.Cory S., Huan D.C.S., Adams J.M. The Bcl-2 family: roles in cell survival and oncogenesis // Oncogene. 2003. V. 22. P. 8590—8607.Dewson G., Kluck R.M. Mechanisms by which Bak and Bax permeabilise mitochondria during apoptosis // J. Cell Sci. 2009. V. 122, № 16. P. 2801—2808.Dewson G., Kluck R.M. Mechanisms by which Bak and Bax permeabilise mitochondria during apoptosis // J. Cell Sci. 2009. V. 122, № 16. P. 2801—2808.Eberle J., Hossini A.M. Expression and function of bcl-2 proteins in melanoma//Current Genomics. 2008. V. 9, № 6. P. 409—419.Eberle J., Hossini A.M. Expression and function of bcl-2 proteins in melanoma//Current Genomics. 2008. V. 9, № 6. P. 409—419.Guo K., Kang N.X., Li Y. et al. Regulation of HSP27 on NFkappaB pathway activation may be involved in metastatic hepatocellular carcinoma cells apoptosis // BMC Cancer. 2009. V. 9, № 100. P. 1—10Guo K., Kang N.X., Li Y. et al. Regulation of HSP27 on NFkappaB pathway activation may be involved in metastatic hepatocellular carcinoma cells apoptosis // BMC Cancer. 2009. V. 9, № 100. P. 1—10Havasi A., Li Z., Wang Z. et al. Hsp27 Inhibits Bax Activation and Apoptosis via a Phosphatidylinositol 3-Kinasedependent Mechanism // J. Biol. Chem. 2008. V. 283. P. 12305—12313.Havasi A., Li Z., Wang Z. et al. Hsp27 Inhibits Bax Activation and Apoptosis via a Phosphatidylinositol 3-Kinasedependent Mechanism // J. Biol. Chem. 2008. V. 283. P. 12305—12313.Lelj-Garolla B., Mauk A.G. Self-association of a small heat shock protein // J. Mol. Biol. 2005. V. 345. P. 631—642.Lelj-Garolla B., Mauk A.G. Self-association of a small heat shock protein // J. Mol. Biol. 2005. V. 345. P. 631—642.Ryan K.M., Ernst M.K., Rice N.R., Vousden K.H. Role of NF-kappaB in p53-mediated programmed cell death // Nature. 2000. V. 404. P. 892—897.Ryan K.M., Ernst M.K., Rice N.R., Vousden K.H. Role of NF-kappaB in p53-mediated programmed cell death // Nature. 2000. V. 404. P. 892—897.Stetler R.A., Signore A.P., Gao Y. et al. HSP27: mechanisms of cellular protection against neuronal injury // Curr. Mol. Med. 2009. V. 9, № 7. P. 863—872.Stetler R.A., Signore A.P., Gao Y. et al. HSP27: mechanisms of cellular protection against neuronal injury // Curr. Mol. Med. 2009. V. 9, № 7. P. 863—872.Wu R., Kausar H., Johnson P. et al. Hsp27 regulates Akt activation and polymorphonuclear leukocyte apoptosis by scaffolding MK2 to Akt signal complex // J. Biol. Chem. 2007. V. 282? № 30. P. 21598—21608.Wu R., Kausar H., Johnson P. et al. Hsp27 regulates Akt activation and polymorphonuclear leukocyte apoptosis by scaffolding MK2 to Akt signal complex // J. Biol. Chem. 2007. V. 282? № 30. P. 21598—21608.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.