Glutathione system participation on neutrophils functional status during acute inflammation
https://doi.org/10.20538/1682-0363-2010-5-28-31
Abstract
There was conducted the study of glutathione system status (the content of reduced, oxidized, protein-bound glutathione, SHgroups of proteins and glutathionperoxydase activity) and functional properties (the production of hydroxyl radical, IL-8, TNF-α and myeloperoxidase activity) of neutrophils received from people with community-acquired pneumonia. There was revealed the role of reduced and protein-bound glutathione in the regulation of myeloperoxidase activity and production of hydroxyl radical by blood neutrophils when incubating cells with glutathione synthesis blocker de novo (buthioninesulfoximine). and catalase inhibitor (3-amino-1,2,4-triazole). It was ascertained that glutathione synthesis de novo is more important than catalase activity (inhibition by 3-amino 1,2,4-triasole) to support neutrophil functional condition.
About the Author
T. V. ZhavoronokRussian Federation
References
1. Арутюнян А.В., Дубинина Е.Е., Зыбин Н.Н. Методы оценки свободнорадикального окисления и антиоксидантной защиты организма. СПб.: ИКФ «Фолиант», 2000. 103 с.
2. Байляк М.М., Господарев А.В., Семчушкин Г.М., Лущак В.И. Ингибирование каталазы аминотриазолом приводит к снижению активности глюкозо-6- фосфатдегидрогеназы в клетках Saccharomyces cerevisiae // Биохимия. 2008. Т. 73, вып. 4. С. 15—23.
3. Жаворонок Т.В., Степовая Е.А., Рязанцева Н.В. и др. Закономерности нарушения окислительного метаболизма при острых воспалительных заболеваниях // Клинич. лаб. диагностика. 2006. № 12. С. 10—14.
4. Коваленко Е.И., Семенкова Г.Н., Черенкевич С.Н. Влияние пероксида водорода на способность нейтрофилов генерировать активные формы кислорода и хлора и секретировать миелопероксидазу in vitro // Цитология. 2007. Т. 49, № 10. C. 837—847.
5. Кулинский В.И., Колесниченко Л.С. Система глутатиона. II. Другие ферменты, тиол-дисульфидный обмен, воспаление и иммунитет, функции // Биомед. химия. 2009. Т. 55, В. 4. С. 365—379.
6. Меньщикова Е.Б., Ланкин В.З., Зенков Н.К., Реутов В.П. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. М.: МАИК, 2006. 556 с.
7. Октябрьский О.Н., Смирнова Г.В. Редокс-регуляция клеточных функций // Биохимия. 2007. Т. 72, № 2. C. 158— 174.
8. Степовая Е.А., Жаворонок Т.В., Стариков Ю.В. и др. Влияние молекулы оксида азота на программированную гибель нейтрофильных лейкоцитов в условиях окислительного стресса in vitro // Бюл. экспер. биологии и медицины. 2008. Т. 146, № 12. С. 646—650.
9. Чучалин А.Г., Синопальников А.И., Страчунский Л.С. Пневмония. М.: Экономика и информатика, 2006. 464 с.
10. Burchill B.R., Oliver J.M., Pearson C.B. et al. Microtubule dynamics and glutathione metabolism in phagocytizing human polymorphonuclear leukocytes // J. of Cell Biology. 1978. V. 76, № 2. P. 439—447.
11. Kojma S., Nadayama K.H., Ishida H. Low dose j-rays actrate immune functions via induction of glutathione and delay tumor growth // J. Radiat. Res. 2004. V. 45. P. 33—39.
12. Laragione T., Bonetto V., Casoni F. et al. Redox regulation of surface protein thiols: Identification of integrin-4 as a molecular target by using redox proteomics // PNAS. 2003. V. 100, № 25. P. 14737—14741.
13. Pietarinen-Runtti P., Lakari E., Raivio K.O., Kinnula V.L. Expression of antioxidant enzymes in human inflammatory cells // J. Physiol. Cell Physiol. 2000. V. 278, № 1. P. 118— 125.
14. Spolarics Z., Wu J.-X. Role of glutathione and catalase in H2O2 detoxification in LPS-activated hepatic endothelial and Kupffer cells // J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol. 1997. V. 273. P. 1304—1311.
15. Zhu Y., Carvey P.M., Ling Z. Altered glutathione homeostasis in animals prenatally exposed to lipopolysaccharide // Neurochem. Int. 2007. V. 50, № 4. Р. 671—680.
Review
For citations:
Zhavoronok T.V. Glutathione system participation on neutrophils functional status during acute inflammation. Bulletin of Siberian Medicine. 2010;9(5):28-31. (In Russ.) https://doi.org/10.20538/1682-0363-2010-5-28-31