Молекулярные основы дизрегуляции программированной гибели лимфоцитов при хронической вирусной инфекции
https://doi.org/10.20538/1682-0363-2006-2-23-34
Аннотация
В статье анализируются данные современной литературы и результаты собственных исследований о роли дисбаланса программированной клеточной гибели в формировании хронической вирусной инфекции. Обсуждаются молекулярные механизмы модулирования реализации апоптоза иммунокомпетентных клеток персистирующими вирусами.
Об авторах
В. В. Новицкий
Сибирский государственный медицинский университет
Россия
Россия
Н. В. Рязанцева
Сибирский государственный медицинский университет
Россия
Россия
О. Б. Жукова
Сибирский государственный медицинский университет
Россия
Россия
Список литературы
1. Аббасова С.Г., Липкин В.М., Трапезников Н.Н., Кушлинский Н.Е. Система Fas-FasL в норме и при патологии // Вопр. биол., мед. и фармацевт. химии. 1999. № 3. С. 3—17.
2. Антонов П.В., Цинзерлинг В.А. Современное состояние проблемы хронических и медленных нейроинфекций // Арх. патологии. 2001. № 1. С. 47—51.
3. Барышников А.Ю., Шишкин А.В. Иммунологические проблемы апоптоза. М.: Эриториал УРРС. 2002. 320 с.
4. Белушкина Н.Н., Северин С.Е. Молекулярные основы патологии апоптоза // Арх. патологии. 2001. № 1. С. 51—60.
5. Белушкина Н.Н., Хасан Х.А., Северин С.Е. Молекулярные основы апоптоза // Вопр. биол., мед. и фармацевт. химии. 1998. № 4. С. 15—23.
6. Бойчук С.В., Мустафин И.Г. Fas-рецептор и его роль при атопических заболеваниях // Иммунология. 2001. № 3. С. 24—29.
7. Буеверов А.О., Тихонина Е.В., Москалева Е.Ю. и др. Апоптоз лимфоцитов и гранулоцитов периферической крови при хронических HBVи HCV-инфекциях // Рос. журн. гастроэнтерологии, гепатологии и колопроктологии. 2000. № 6. С. 33—36.
8. Дмитриева Е.В., Москалева Е.Ю., Сладкова Л.В., Буеверов А.О. Апоптоз гепатоцитов при хронических вирусных гепатитах // Иммунология. 2002. Т. 4. № 2. С. 235—236.
9. Жукова О.Б., Рязанцева Н.В., Новицкий В.В. и др. Модуляция апоптоза лимфоцитов крови как способ выживания вируса гепатита С // Иммунология. 2005. Т. 26. № 2. С. 79—83.
10. Ивашкин В.Т., Маммаев С.Н., Буеверов А.О. и др. Механизмы иммунного «ускользания» при вирусных гепатитах // Рос. журн. гастроэнтерологии, гепатологии, копрологии. 2000. № 5. С. 7—12.
11. Исаева М.П., Леонова Г.Н., Кожемяко В.Б. и др. Апоптоз как механизм цитопатического действия вируса клещевого энцефалита // Вопр. вирусологии. 1998. № 4. С. 182—187.
12. Кирдей Е.Г. Иммунология. Иркутск, 2000. 232 с.
13. Ковальчук Л.В., Чередеев А.Н. Новые иммунопатогенетические взгляды: апоптотические иммунодефициты // Иммунология. 1998. № 6 С. 17—18.
14. Копнин Б.П. Мишени действия онкогенов и опухолевых супрессоров // Биохимия. 2000. Т. 65. Вып. 1. С. 5—33.
15. Маянский А.Н., Бурков А.Н., Астафьев Д.Г., Рассанов С.П. Персистенция вирусов: иммунологические и патогенетические аспекты // Клинич. медицина. 1998. № 12. С. 19—25.
16. Митрикова Л.Ц. Растворимый Fas-антиген в сыворотке крови больных острыми гепатитами В // Эпидемиология и инфекц. болезни. 2003. № 3. С. 34—36.
17. Митрикова Л.Ц., Климова Е.А., Ющук Н.Д. и др. Исследование показателей Fas-зависимого апоптоза в сыворотке крови больных острыми вирусными гепатитами // Рос. журн. гастроэнтерологии, гепатологии и колопроктологии. 2003. № 2. С. 59—63.
18. Наследникова И.О., Рязанцева Н.В., Новицкий В.В. и др. Поверхностная архитектоника, функциональные особенности и метаболизм лимфоцитов периферической крови при хронической герпесвирусной инфекции // Клинич. лаборатор. диагностика. 2004. № 5. С. 53—55.
19. Новицкий В.В., Жукова О.Б., Рязанцева Н.В. и др. Цитогенетика лимфоцитов периферической крови при хронической персистенции вируса клещевого энцефалита // Бюл. СО РАМН. 2003. № 4. С. 34—37.
20. Новицкий В.В., Рязанцева Н.В., Наследникова И.О. и др. Хронический гепатит В: структура, метаболизм и цитогенетические особенности лимфоцитов // Эксперимент. и клинич. медицина. 2003. № 2. С. 64—67.
21. Панин Л.Е., Рязанцева Н.В., Новицкий В.В. и др. Флуоресцентное зондирование плазматической мембраны лимфоцитов и эритроцитов при персистенции вируса клещевого энцефалита: мониторирование структурных изменений // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2003. № 8. С. 213—216.
22. Пирогова Н.П., Новицкий В.В., Карпова М.Р. и др. Фагоцитарные функции крови у больных острым клещевым энцефалитом // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2003. № 1. С. 83—85.
23. Потапнев М.П. Апоптоз клеток иммунной системы и его регуляция цитокинами // Иммунология. 2002. №4. С. 237—243.
24. Рязанцева Н.В., Белобородова Э.И., Новицкий В.В. и др. «Гематологические маски» хронического вирусного гепатита // Терапевт. арх. 2003. № 11. С. 28—31.
25. Рязанцева Н.В., Жукова О.Б., Белобородова Э.И. и др. Изменения цитогенетического статуса лимфоцитов периферической крови при хронических HBVи HCV-инфекциях // Рос. журн. гастроэнтерологии, гепатологии, колопроктологии. 2004. Т. 14. № 1. С. 37—40.
26. Рязанцева Н.В., Жукова О.Б., Новицкий В.В. и др. Структурные и функциональные особенности лимфоцитов у пациентов с хроническим носительством антигена вируса клещевого энцефалита // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2002. Т. 133. № 11. С. 547—550.
27. Рязанцева Н.В., Жукова О.Б., Новицкий В.В. и др. Роль иммунофенотипических и цитогенетических изменений лимфоцитов крови в механизмах хронизации вирусной инфекции // Эпидемиология и вакцинопрофилактика. 2003. № 6. С. 23—27.
28. Рязанцева Н.В., Жукова О.Б., Новицкий В.В. и др. Активность ДНК-репарационной системы лимфоцитов периферической крови у пациентов с хронической вирусной персистенцией // Эпидемиология и вакцинопрофилактика. 2003. № 6. С. 27—29.
29. Рязанцева Н.В., Панин Л.Е., Токарева Н.В. и др. Структурно-функциональные особенности плазматической мембраны лимфоцитов и эритроцитов при вирусных инфекциях // Сиб. мед. журн. 2003. № 3. С. 34—38.
30. Самуилов В.Д., Алескин А.В., Лагунова Е.М. Программированная клеточная гибель // Биохимия. 2000. Т. 65. Вып. 8. С. 1029—1046.
31. Сепиашвили Р.И., Шубич М.Г., Колесникова Н.В. и др. Апоптоз в иммунологических процессах // Аллергология и иммунология. 2000. Т. 1. № 1. С. 15—23.
32. Сингер М., Берг П. Гены и геномы. М.: Мир, 1998. Т. 1. 331 с.
33. Уразова О.И., Новицкий В.В., Литвинова Л.С., Помогаева А.П. Хромосомные нарушения, апоптоз и активность репарации ДНК в лимфоцитах периферической крови при инфекционном мононуклеозе у детей // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2002. Т. 133. № 3. С. 323—326.
34. Хаитов Р.М., Игнатьева Г.А., Сидорович И.Г. Иммунология. М.: Медицина, 2000. 432 с.
35. Хансон К.П. Программируемая клеточная гибель (апоптоз): молекулярные механизмы и роль в биологии и медицине // Вопр. мед. химии. 1997. Т. 43. Вып. 5. С. 402—415.
36. Чумаков П.М. Функция гена р53: выбор между жизнью и смертью // Биохимия. 2000. Т. 65. вып. 1. С. 34—47.
37. Ярилин А.А. Апоптоз и его место в иммунных процессах // Иммунология. 1996. № 6. С. 10—23.
38. Ярилин А.А. Апоптоз: природа феномена и его роль в норме и при патологии // Актуальные проблемы патофизиологии / Под ред. Б.Б. Мороза. М.: Медицина, 2001. С. 13—56.
39. Ярилин А.А., Никонова М.Ф., Ярилина А.А. и др. Апоптоз, роль в патологии, значимость его оценки при клинико-иммунологическом обследовании больных // Мед. иммунология. 2000. № 2. С. 7—16.
40. Ahn J.Y., Jung E.Y, Kwun H.J. et al. Dual effects of hepatitis B virus X protein on the regulation of cell-cycle control depending on the status of cellular p53 // J. Gen. Virol. 2002. V. 83. № 11. P. 2765—2772.
41. Arbuthnot P., Kew M. Hepatitis B virus and hepatocellular carcinoma // Int. J. Exp. Pathol. 2001. V. 82. № 2. P. 77—100.
42. Arends M.J., Wyllie A.H. Apoptosis. Mechanism and role in pathology // Int. Rev. Exp. Pathol. 1991. V. 32. P. 223—254.
43. Behrmann I., Walczak H., Krammer P.H. Structure of the Human APO-1 Gene // Eur. J. Immunol. 1994. V. 24. № 12. P. 3057—3062.
44. Belanger C., Gravel A., Tomoiu A. et al. Human herpesvirus 8 viral FLICE-inhibitory protein inhibits Fas-mediated apoptosis through binding and prevention of procaspase-8 maturation // J. Hum. Virol. 2001. V. 4. № 2. P. 62—73.
45. Bellows D.S, Howell H., Pearson C. et al. Epstein-Barr virus BALF-1 is a Bcl-2-like antagonist of the herpesvirus antiapoptotic Bcl-2 proteins // J. Viral. 2002. V. 76. № 5. P. 2469—2479.
46. Benn J., Schneider R.J. Hepatitis B virus HBx protein deregulates cell cycle checkpoint controls // Proc. Nal. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. № 24. P. 11215—11219.
47. Boldin M., Goncharov T., Goltsev Y.V., Wallach D. Involvement of MACH, a novel MORT1/FADD-interacting protease, in Fas/APO1 and TNF receptor-induced cell death // Cell. 1996. V. 85. № 6. P. 803—815.
48. Cory S., Adams J.M. The Bcl2 family: regulators of the cellular life-or-death switch. Nature reviews. 2002. V. 2. P. 647—656.
49. Dbaibo G., Hannun J. Molecule of the month cytokine response modifer: a strategically deployed viral weapon // Clin. Immumol. Immunopathol. 1998. V. 86. № 2. P. 134—140.
50. Ehrmann J.Jr., Galuszkova D., Ehrmann J. et al. Apoptosis-related proteins Bcl-2, Bax, Fas, Fas-L and PCNA in liver biopsies of patients with chronic hepatitis B virus infection // Pathol. Oncol. Res. 2000. V. 6. № 2. P. 130—135.
51. Festjens N., Gurp M., Loo G. et al. Bcl-2 family members as sentinels of cellular integrity and role of mitochondrial intermembrane space proteins in apoptotic cell death. Acta Haematologica. 2004. V. 111. P. 7—27.
52. Fliborg J.Jr., Kong W., Hottiger M.O. et al. p53 inhibition by the LANA protein of KSHV protects against cell death // Nature. 1999. V. 402. № 6764. P. 889—894.
53. Han H.J., Jung E.Y., Lee W.J., Jang K.L. Cooperative repression of cyclin-dependent kinase inhibitor p21 gene expression by hepatitis B virus X protein and hepatitis C virus core protein // FEBS Lett. 2002. V. 518. № 1—3. P. 169—172.
54. Hay S., Kannourakis G. A time to kill: viral manipulation of the cell death program // J. of General Virology. 2002. V. 83. P. 1547—1564.
55. Heinkelein M., Pilz S., Jassoy C. Inhibition of CD95 (Fas/Apo1)-mediated apoptosis by vaccinia virus WR // Clinic. Exp. Immunol. 1996. V. 103. № 1. P. 8—14.
56. Hsu H, Xiong J, Goeddel D.V. et al. The TNF receptor 1-associated protein TRADD signals cell death and NF-kappa B activation // Cell. 1995. V. 81. № 4. P.495—504.
57. Hu S., Vincenz C., Ni J. et al. I-FLICE, a novel inhibitor of tumor necrosis factor receptor-1and CD-95-induced apoptosis // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. № 28. P. 17255—17257.
58. Iton N. The polypeptyde encoded by the cDNA for human cell surface antigen Fas can mediate apoptosis // Cell. 1991. V. 66. P. 233—243.
59. Jeramias I., Herr I., Boehler T., Debatin K.M. TRAIL/Apo-2-ligand-induced apoptosis in human T cells // Eur. J. Immunol. 1998. V. 28. № 1. P. 143—152.
60. Jodo S., Kobayashi S., Kayagaki N. et al. Serum levels of soluble Fas/APO-1 (CD95) and its molecular structure in patients with systemic lupus erythematosus (SLE) and other autoimmune diseases // Clin. Exp. Immunol. 1997. V. 107. P. 89—95.
61. Kalkeri G., Khalap N., Garry R.F. et al. Hepatitis C virus protein expression induce apoptosis in HepG2 cells // Virology. 2001. V. 282. № 1. P. 26—37.
62. Kawanishi M. Anti-apoptotic function of the EBV LMP-1 and BHRF-1 proteins // Nippon. Rinsho. 1996. V. 54. № 7. P. 1845—1854.
63. Kim M, Sgagias M, Deng X. et al. Apoptosis induced by adenovirus-mediated p14ARF expression in U2OS osteosarcoma cells is associated with increased Fas expression // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004. V. 320. № 1. P. 138—144.
64. Lauli Y., Yibellini D., Caputo A. et al. The human immunodeficiency virus typy-1 Jat protein uhregulates Bcl-2 gene expression in jurhat T-cell lines and primary perpherial blood mononuclerar cells // Blood. 1995. V. 86. P. 3829—3834.
65. Kroemer G., Zamzani N., Susin S.A. Mitochondrial control of apoptosis // Immunol. Today. 1997. V. 18. № 1. P. 44—51.
66. Lewis J., Wesselingh S.L., Griffin D.E., Hardwick J.M. Alphavirus-induced apoptosis in human neutrophils // J. Virol. 1996. V. 70. № 3. P. 1828—1836.
67. Li C.J., Wang C., Friedman D.J., Pardee A.B. Reciprocal modulation between p53 and Tat of human immunodeficiency virus type-1 // Proc. Nal. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. № 12. P. 5461—5464.
68. Liov S., Hayashi N., Mita E. et al. Serum level of soluble Fas antigen in сhronic hepatitis C patients // J. Hepatol. 1998. V. 29. № 4. P. 517—523.
69. Liu Z.G., Hsu H., Goeddel D.V., Karin M. Dissection of TNF receptor 1 effector functions: JNK activation is not linked to apoptosis while NF-kappaB activation prevents cell death // Cell. 1996. V. 87. № 3. P. 565—576.
70. Marsters S.A., Sheridan J.P., Donahue C.J. et al. Apo-3, a new member of the tumor necrosis factor receptor family, contains a death domain and activates apoptosis and NF-kappa B // Curr Biol. 1996. V. 6. № 12. P.1669—1676.
71. Marsters S.A., Sheridan J.P., Pitti R.M. et al. A novel receptor for Apo2L/TRAIL contains a truncated death domain // Curr. Biol. 1997. V. 7. № 12. P. 1003—1006.
72. Martinez-Lorenzo M.J., Alava M.A., Gamen S. et al. Involvement of APO2 ligand/TRAIL in activation-induced death of Jurkat and human peripheral blood T cells // Eur. J. Immunol. 1998. V. 8. № 9. P. 2714—2725.
73. McFarlane W.M., Ahmad M., Srinivasula S.M. et al. Identification and molecular cloning of two novel receptors for the cytotoxic ligand TRAIL // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. № 41. P. 25417—25420.
74. Mongkolsapaya J., Cowper A.E., Xu X.N. et al. Lymphocyte inhibitor of TRAIL (TNF-related apoptosis-inducing ligand): a new receptor protecting lymphocytes from the death ligand TRAIL // J. Immunol. 1998. V. 160. № 1. P. 3—6.
75. Nagata S. Apoptosis by death factor // Cell. 1997. V. 88. № 3. P. 355—365.
76. Natoli G., Costanzo A., Ianni A. et al. Activation of SAPK/JNK by TNF Receptor 1 Through a Noncytotoxic TRAF2-Dependent Pathway // Science. 1997. V. 275. № 5297. P. 200—203.
77. Ndolo T., Dhillon N.K., Nguyen H. et al. Induction of apoptosis in mature T cells // J. Virol. 2002. V. 76. № 8. P. 3587—3595.
78. Newton K., Harris A.W., Bath M.L. et al. A dominant interfering mutant of FADD/MORT1 enhances deletion of autoreactive thymocytes and inhibits proliferation of mature T lymphocytes. // EMBO J. 1998. V. 17. № 3. P. 706—708.
79. Nguyen H., Mudryj M., Guadalupe M., Dandekar S. Hepatitis C virus core protein expression leads to biphasic regulation of the p21 cdk inhibitor and modulation of hepatocyte cell cycle // Virology. 2003. V. 312. № 1. P. 245—253.
80. Oehm A., Behrmann I., Falk W. et al. Purification and Molecular Cloning of the APO-1 Cell Surface Antigen, a Member of the Tumor Necrosis Factor/Nerve Growth Factor Receptor Superfamily // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. № 15. P. 10709—10715.
81. Ohkawa K., Ishida H., Nakanishi F. et al. Hepatitis C virus core functions as a suppressor of cyclin-dependent kinase-activating kinase and impairs cell cycle progression. // J. Biol. Chem. 2004. V. 279. № 12. P. 11719—11726.
82. Oka K., Nagano-Fujii M., Yoshida I. et al. Hepatitis C virus core protein selectively inhibits synthesis and accumulation of p21/Waf1 and certain nuclear proteins // Microbiol. Immunol. 2003. V. 47. № 6. P. 429—438.
83. Oliveira Pinto L.M., Garcia S., Lecoeur H. et al. Increased sensitivity of T lymphocytes to tumor necrosis factor receptor 1 (TNFR1)and TNFR2-mediated apoptosis in HIV infection: relation to expression of Bcl-2 and active caspase-8 and caspase-3 // Blood. 2002. V. 99. № 5. P. 1666—1675.
84. Otsuka M., Kato N., Taniguchi H. et al. Hepatitis C virus core protein inhibits apoptosis via enhanced Bcl-xL expression // Virology. 2002. V. 296. № 1. P.84—93.
85. Pan G., Ni J., Wei Y.F. et al. The receptor for the cytotoxic ligand TRAIL // Science. 1997. V. 277. № 5327. P. 815—818.
86. Park U.S., Park S.K., Lee Y.I. et al. Hepatitis B virus-X protein upregulates the expression of p21waf1/cip1 and prolongs G1-->S transition via a p53-independent pathway in human hepatoma cells // Oncogene. 2000. V. 19. № 30. P. 3384—3394.
87. Pianko S., Patella S., Ostapowicz G. et al. Fas-mediated hepatocyte apoptosis is increased by hepatitis C virus infection and alcohol consumption, and may be associated with hepatic fibrosis: mechanisms of liver cell injury in chronic hepatitis C virus infection // J. Viral. Hepat. 2001. V. 8. № 6. P. 406—413.
88. Pitti R.M., Marsters S.A., Ruppert S. et al. Induction of apoptosis by Apo-2 ligand, a new member of the tumor necrosis factor cytokine family // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. № 22. P. 12687—12690.
89. Polyak K., Xia Y., Zweier J.L. et al. The model for p53-induced apoptosis // Nature. 1997. V. 389. № 6648. P. 300—305.
90. Roy D.J., Robert-Hebmann V., Hamington S. et al. Murine gammaherpesvirus M11 gene product inhibits apoptosis and is expressed during virus persistence // J. Virol. 2000. V. 145. № 11. P. 2411—2420.
91. Schneider P., Bodmer J.L., Thome M. et al. Characterization of two receptors for TRAIL // FEBS Lett. 1997. Vol. 416. P. 329—334.
92. Screaton G.R., Mongkolsapaya J., Xu X.N. et al. TRICK2, a new alternatively spliced receptor that transduces the cytotoxic signal from TRAIL // Curr. Biol. 1997. V. 7. № 9. P. 693—696.
93. Screaton G.R., Xu X.N., Olsen A.L. et al. LARD: a new lymphoid-specific death domain containing receptor regulated by alternative pre-mRNA splicing. // Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 1997. V. 94. № 9. P. 4615—4619.
94. Sheridan J.P.; Marsters S.A., Pitti R.M. et al. Control of TRAIL-induced apoptosis by a family of signaling and decoy receptors // Science. 1997. V. 277. P. 818—821.
95. Shu H.B., Halpin D.R., Goeddel D.V. Casper is a FADDand caspase-related inducer of apoptosis // Immunity. 1997. V. 6. № 6. P. 751—763.
96. Simon H.-U. Molecular mechanisms of programmed cell death // Apoptosis. 1996. V. 1. P. 107—109.
97. Smith C.A., Farrah T., Goodwin R.G. The TNF receptor superfamily of cellular and viral proteins: activation, costimulation, and death // Cell. 1994. V. 76. № 6. P. 959—962.
98. Sohn S., Iaitovittch-Groisman I., Benlimame N. et al. Retroviral expression of the hepatitis B virus x gene promotes liver cell susceptibility to carcinogen-induced site specific mutagenesis // Mutant. Res. 2000. V. 460. № 1. P. 17—28.
99. Suda T., Nagata S. Purification and characterization of the Fas-ligand that induces apoptosis // J. Exp. Med. 1994. V. 179. № 3. P. 873—877.
100. Susin S.A., Lorenzo H.K., Zamzani N. et al. Mitochondrial release of caspase-2 and —9 during the apoptotic process // J. Exp. Med. 1999. V. 189. № 2. P. 381—394.
101. Takizawa T., Matsukawa S., Higuchi Y. et al. Induction of programmed cell death (apoptosis) by infuenza virus infection in tissue culture cells // J. Gen. Virol. 1993. V. 74. № 11. P. 2347—2355.
102. Tanaka M., Itai T., Adachi M., Nagata S. Downregulation of Fas ligand by shedding // Nat. Med. 1998. V. 4. № 1. P. 31—36.
103. Tanaka M., Suda T., Nakamura N. Fas ligand in human serum // Nature Med. 1996. V. 2. P. 317—322.
104. Tanaka M., Suda T., Yatomi T. Lethal effect of recombinant human Fas ligand in mice pretreated with fropiobacterium asnes // J. Immunol. 1997. V. 158. № 5. P. 2303—2309.
105. Tartaglia L.A., Ayres T.M., Wong G.H., Goeddel D.V. A novel domain within the 55 kd TNF receptor signals cell death // Cell. 1993. V. 74. № 5. P. 845—853.
106. Tartaglia L.A., Goeddel D.V. Two TNF receptors // Immunol. Today. 1992. V. 13. № 5. P. 151—153.
107. Taya N., Torimoto Y., Shindo M. et al. Fas-mediated apoptosis of peripheral blood mononuclear cells in patients with hepatitis C // Br. J. Haematol. 2000. V. 110. № 1. P. 89—97.
108. Thome M., Schneider P., Hofmann K. et al. Viral FLICE-inhibitory proteins (FLIPs) prevent apoptosis induced by death receptors // Nature. 1997. V. 386. № 6624. P. 517—524.
109. Thompson C.B. Apoptosis in the pathogenesis of diseasea // Sceince. 1995. V. 267. P. 1456—1462.
110. Tokano Y., Miyake S., Kayagaki N. et al. Soluble Fas molecule in the serum of patients with systemic lupus erythematosus // J. Clin Immunol. 1996. V. 16. № 5. P. 261—265.
111. Tolstaya E.A., Romanova L.I., Kolesnikova M.S. Apoptosis-inducing and apoptosis-preventing functions of poliovirus // J. Virol. 1995. V. 69. № 2. P. 1181—1189.
112. Tsukiyama-Kohara K., Tone S., Maruyama I. et al. Activation of the CKI-CDK-Rb-E2F pathway in full genome hepatitis C virus-expressing cells // J. Biol. Chem. 2004. V. 279. № 15. P. 14531—14541.
113. Walczak H., Degli-Esposti M.A., Johnson R.S. et al. TRAIL-R2: a novel apoptosis-mediating receptor for TRAI. // EMBO J. 1997. V. 16. № 17. P. 5386—5397.
114. Wiley S.R., Schooley K., Smolak P.J. et al. Identification and characterization of a new member of the TNF family that induces apoptosis // Immunity. 1995. V. 3. № 6. P. 73—682.
115. Yang Y., Dong B., Mittelstadt P.R. et al. HIV Tat Binds Egr Proteins and Enhances Egr-dependent Transactivation of the Fas Ligand Promoter // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. № 22. P. 19482—19487.
116. Yao Z.Q., Eisen-Vandervelde A., Ray S., Hahn Y.S. HCV core/gC1qR interaction arrests T cell cycle progression through stabilization of the cell cycle inhibitor p27Kip1 // Virology. 2003. V. 314. № 1. P. 271—282.
117. Yeh W.-C., Pompa J.L., McCurrach M.E. FADD: essential for embryo development and signaling from some, but not all // Science. 1998. V. 279. № 5358. P. 1954—1958.
118. Yoo Y.G., Lee M.O. Hepatitis B Virus X Protein Induces Expression of Fas Ligand Gene through Enhancing Transcriptional Activity of Early Growth Response Factor // J. Biol. Chem. 2004. V. 279. № 35. P.36242—36249.
119. Zhang J., Cado D., Chen A. et al. Fas-mediated apoptosis and activation-induced T-cell proliferation are defective in mice lacking FADD/Mort1 // Nature. 1998. V. 392. № 6673. P.296—300.
120. Zhang Y., Peng Z., Qiu G. et al. Overexpression of cyclin A in hepatocellular carcinoma and its relationship with HBx gene integration // Zhonghua Zhong Liu Za Zhi. 2002. V. 24. № 4. P. 353—355.
121. Zhu N., Ware C.F., Lai M.M. Hepatitis C virus core protein enhances FADD-mediated apoptosis and suppresses TRADD signaling of tumor necrosis factor receptor // Virology. 2001. V. 283. № 2. P. 178—187.
122. Zornig M., Hueber AO., Evan G. p53-dependent impairment of T-cell proliferation in FADD dominant-negative transgenic mice // Curr. Biol. 1998. V. 8. № 8. P. 467—470.
Рецензия
Для цитирования:
Новицкий В.В., Рязанцева Н.В., Жукова О.Б. Молекулярные основы дизрегуляции программированной гибели лимфоцитов при хронической вирусной инфекции. Бюллетень сибирской медицины. 2006;5(2):23-34. https://doi.org/10.20538/1682-0363-2006-2-23-34
For citation:
Novitsky V.V., Ryazantseva N.V., Zhoukova O.B. Molecular basis of disregulation of programmed lymphocytes’ death in chronic viral infection. Bulletin of Siberian Medicine. 2006;5(2):23-34. (In Russ.) https://doi.org/10.20538/1682-0363-2006-2-23-34
Просмотров:
421
Послать статью по эл. почте 