Синтез коллагена в коже: генетические и эпигенетические аспекты
https://doi.org/10.20538/1682-0363-2022-3-217-226
Аннотация
Одна из важных функций кожи, механическая, обеспечивается коллагеновыми волокнами и их взаимодействием с другими элементами внеклеточного матрикса. Синтез коллагеновых волокон – это сложный многоэтапный процесс. На каждом этапе может возникнуть нарушение, приводящее в итоге к снижению механических свойств соединительной ткани. Клинически нарушения коллагенообразования проявляются в виде повышенной дряблости, рыхлости кожи, раннего проявления признаков старения лица. Кроме клинической картины, врачу косметологу и дерматологу важно понимать этиологию и патогенез коллагенопатий. В нашем обзоре мы обобщили и систематизировали имеющуюся информацию о роли генетических и эпигенетических факторов в процессе синтеза коллагеновых волокон кожи. Понимание патогенеза нарушения коллагенообразования может позволить врачам назначать патогенетически обоснованное лечение с достижением наиболее эффективных результатов и минимизацией нежелательных реакций.
Об авторах
Н. Н. ПотекаевРоссия
Потекаев Николай Николаевич – доктор медицинских наук, профессор, заведующий кафедрой кожных болезней и косметологии РНИМУ им. Н.И. Пирогова, директор МНПЦДК ДЗМ.
117997, Москва, ул. Островитянова, 1; 119071, Москва, Ленинский пр., 17
Конфликт интересов:
Авторы декларируют отсутствие явных и потенциальных конфликтов интересов, связанных с публикацией настоящей статьи
О. Б. Борзых
Россия
Борзых Ольга Борисовна – кандидат медицинских наук, научный сотрудник, центр коллективного пользования «Молекулярные и клеточные технологии», КрасГМУ им. проф. В.Ф. Войно-Ясенецкого.
660022, Красноярск, ул. Партизана Железняка, 1
Конфликт интересов:
Авторы декларируют отсутствие явных и потенциальных конфликтов интересов, связанных с публикацией настоящей статьи
Н. А. Шнайдер
Россия
Шнайдер Наталья Алексеевна – доктор медицинских наук, профессор, ведущий научный сотрудник, отделение персонализированной психиатрии и неврологии, НМИЦ ПН им. В. М. Бехтерева; ведущий научный сотрудник, центр коллективного пользования «Молекулярные и клеточные технологии», КрасГМУ им. проф. В.Ф. Войно-Ясенецкого.
660022, Красноярск, ул. Партизана Железняка, 1; 192019, Санкт-Петербург, ул. Бехтерева, 3
Конфликт интересов:
Авторы декларируют отсутствие явных и потенциальных конфликтов интересов, связанных с публикацией настоящей статьи
М. М. Петрова
Россия
Петрова Марина Михайловна – доктор медицинских наук, профессор, заведующий кафедрой поликлинической терапии и семейной медицины с курсом ПО, КрасГМУ им. проф. В.Ф. Войно-Ясенецкого.
660022, Красноярск, ул. Партизана Железняка, 1
Конфликт интересов:
Авторы декларируют отсутствие явных и потенциальных конфликтов интересов, связанных с публикацией настоящей статьи
Е. И. Карпова
Россия
Карпова Елена Ивановна - доктор медицинских наук, профессор, кафедра кожных болезней и косметологии, РНИМУ им. Н.И. Пирогова.
117997, Москва, ул. Островитянова, 1
Конфликт интересов:
Авторы декларируют отсутствие явных и потенциальных конфликтов интересов, связанных с публикацией настоящей статьи
Р. Ф. Насырова
Россия
Бехтерева; главный научный сотрудник, научно-исследовательская лаборатория OpenLab «Генные и клеточные технологии», Институт фундаментальной медицины и биологии, КФУ.
192019, Санкт-Петербург, ул. Бехтерева, 3; 420008, Республика Татарстан, Казань, ул. Кремлевская, 18
Конфликт интересов:
Авторы декларируют отсутствие явных и потенциальных конфликтов интересов, связанных с публикацией настоящей статьи
Список литературы
1. Капулер О., Сельская Б., Галеева А., Камилов Ф. Метаболизм коллагеновых волокон на фоне возрастных изменений. Врач. 2015;8:64–69.
2. Antoine E.E., Vlachos P.P., Rylander M.N. Review of collagen I hydrogels for bioengineered tissue microenvironments: characterization of mechanics, structure, and transport. Tissue Eng. Part B. Rev. 2014;20(6):683–696. DOI: 10.1089/ten.TEB.2014.0086.
3. Мантурова Н.Е., Стенько А.Г., Петинати Я.А., Чайковская Е.А., Болгаринa А.А. Инъекционный коллаген в коррекции возрастных изменений кожи: экспериментально-клинические параллели. Вестник РГМУ. 2019;1:79–85. DOI: 10.24075/vrgmu.2019.010.
4. Blair M.J., Jones J.D., Woessner A.E., Quinn K.P. Skin structure-function relationships and the wound healing response to intrinsic aging. Adv. Wound Care (New Rochelle). 2020;9(3):127–143. DOI: 10.1089/wound.2019.1021.
5. Zhang S., Duan E. Fighting against skin aging: the way from bench to bedside. Cell Transplant. 2018;27(5):729–738. DOI: 10.1177/0963689717725755.
6. Arseni L., Lombardi A., Orioli D. From structure to phenotype: impact of collagen alterations on human health. Int. J. Mol. Sci. 2018;19(5):1407. DOI: 10.3390/ijms19051407.
7. Limandjaja G.C., Niessen F.B., Scheper R.J., Gibbs S. Hypertrophic scars and keloids: Overview of the evidence and practical guide for differentiating between these abnormal scars. Exp. Dermatol. 2021;30(1):146–161. DOI: 10.1111/exd.14121.
8. Fertala A. Three Decades of research on recombinant collagens: reinventing the wheel or developing new biomedical products? Bioengineering (Basel). 2020;7(4):155. DOI: 10.3390/bioengineering7040155.
9. Sharma U., Carrique L., Vadon-Le Goff S., Mariano N., Georges R.N., Delolme F. et al. Structural basis of homoand heterotrimerization of collagen I. Nat. Commun. 2017;8:14671. DOI: 10.1038/ncomms14671.
10. Lu Y., Zhang S., Wang Y., Ren X., Han J. Molecular mechanisms and clinical manifestations of rare genetic disorders associated with type I collagen. Intractable Rare Dis. Res. 2019;8(2):98–107. DOI: 10.5582/irdr.2019.01064.
11. Asgari M., Latifi N., Heris H.K., Vali H., Mongeau L. In vitro fibrillogenesis of tropocollagen type III in collagen type I affects its relative fibrillar topology and mechanics. Sci. Rep. 2017;7(1):1392. DOI: 10.1038/s41598-017-01476-y.
12. Rowley A.T., Nagalla R.R., Wang S.W., Liu W.F. Extracellular matrix-based strategies for immunomodulatory biomaterials engineering. Adv. Healthc. Mater. 2019;8(8):e1801578. DOI: 10.1002/adhm.201801578.
13. San Antonio J.D., Jacenko O., Fertala A., Orgel J.P.R.O. Collagen Structure-Function Mapping Informs Applications for Regenerative Medicine. Bioengineering (Basel). 2020;8(1):3. DOI: 10.3390/bioengineering8010003.
14. Jafari H., Lista A., Siekapen M.M., Ghaffari-Bohlouli P., Nie L., Alimoradi H. et al. Fish collagen: extraction, characterization, and applications for biomaterials engineering. Polymers. (Basel). 2020;12(10):2230. DOI: 10.3390/polym12102230.
15. Wan T., Ye J., Wu P., Cheng M., Jiang B., Wang H. et al. Recurrent pneumothorax and intrapulmonary cavitary lesions in a male patient with vascular Ehlers-Danlos syndrome and a novel missense mutation in the COL3A1 gene: a case report. BMC Pulm. Med. 2020;20(1):149. DOI: 10.1186/s12890-0201164-4.
16. Sakai K., Toda M., Kyoyama H., Nishimura H., Kojima A., Kuwabara Y. et al. Vascular Ehlers-Danlos syndrome with a novel missense mutation in COL3A1: a man in His 50s with aortic dissection after interventional treatment for hemothorax as the first manifestation. Intern. Med. 2019;58(23):3441– 3447. DOI: 10.2169/internalmedicine.2983-19.
17. Rajan A.M., Ma R.C., Kocha K.M., Zhang D.J., Huang P. Dual function of perivascular fibroblasts in vascular stabilization in zebrafish. PLoS Genet. 2020;16(10):e1008800. DOI: 10.1371/journal.pgen.1008800.
18. Merl-Pham J., Basak T., Knüppel L., Ramanujam D., Athanason M., Behr J. et al. Quantitative proteomic profiling of extracellular matrix and site-specific collagen post-translational modifications in an in vitro model of lung fibrosis. Matrix Biol. Plus. 2019;1:100005. DOI: 10.1016/j.mbplus.2019.04.002.
19. Wong M.Y., Shoulders M.D. Targeting defective proteostasis in the collagenopathies. Curr. Opin. Chem. Biol. 2019;50:80– 88. DOI: 10.1016/j.cbpa.2019.02.021.
20. Sipilä K.H., Drushinin K., Rappu P., Jokinen J., Salminen T.A., Salo A.M. et al. Proline hydroxylation in collagen supports integrin binding by two distinct mechanisms. J. Biol. Chem. 2018;293(20):7645–7658. DOI: 10.1074/jbc.RA118.002200.
21. Qi Y., Xu R. Roles of PLODs in Collagen Synthesis and Cancer Progression. Front. Cell Dev. Biol. 2018;6:66. DOI: 10.3389/fcell.2018.00066.
22. Karna E., Szoka L., Huynh T.Y.L., Palka J.A. Proline-dependent regulation of collagen metabolism. Cell Mol. Life Sci. 2020;77(10):1911–1918. DOI: 10.1007/s00018-019-03363-3.
23. Lim P.J., Lindert U., Opitz L., Hausser I., Rohrbach M., Giunta C. Transcriptome profiling of primary skin fibroblasts reveal distinct molecular features between PLOD1and FKBP14-kyphoscoliotic Ehlers-Danlos syndrome. Genes (Basel). 2019;10(7):517. DOI: 10.3390/genes10070517.
24. Pullar J.M., Carr A.C., Vissers M.C.M. The roles of vitamin C in skin health. Nutrients. 2017;9(8):866. DOI: 10.3390/nu9080866.
25. Castori M. Ehlers-Danlos syndrome, hypermobility type: an underdiagnosed hereditary connective tissue disorder with mucocutaneous, articular, and systemic manifestations. ISRN Dermatol. 2012;2012:751768. DOI: 10.5402/2012/751768.
26. NCBI. Genes & Expression. Gene. Accessed 23 April 2021. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/
27. DiChiara A.S., Li R.C., Suen P.H., Hosseini A.S., Taylor R.J., Weickhardt A.F. et al. A cysteine-based molecular code informs collagen C-propeptide assembly. Nat. Commun. 2018;9(1):4206. DOI: 10.1038/s41467-018-06185-2.
28. Caviness P., Bauer R., Tanaka K., Janowska K., Roeser J.R., Harter D. et al. Ca2+-induced orientation of tandem collagen binding domains from clostridial collagenase ColG permits two opposing functions of collagen fibril formation and retardation. FEBS J. 2018;285(17):3254–3269. DOI: 10.1111/febs.14611.
29. Rosell-García T., Paradela A., Bravo G., Dupont L., Bekhouche M., Colige A. et al. Differential cleavage of lysyl oxidase by the metalloproteinases BMP1 and ADAMTS2/14 regulates collagen binding through a tyrosine sulfate domain. J. Biol .Chem. 2019;294(29):11087–11100. DOI: 10.1074/jbc.RA119.007806.
30. Heumüller S.E., Talantikite M., Napoli M., Armengaud J., Mörgelin M., Hartmann U. et al. C-terminal proteolysis of the collagen VI α3 chain by BMP-1 and proprotein convertase(s) releases endotrophin in fragments of different sizes. J. Biol. Chem. 2019;294(37):13769–13780. DOI: 10.1074/jbc.RA119.008641.
31. Graham J., Raghunath M., Vogel V. Fibrillar fibronectin plays a key role as nucleator of collagen I polymerization during macromolecular crowding-enhanced matrix assembly. Biomater. Sci. 2019;7(11):4519–4535. DOI: 10.1039/c9bm00868c.
32. Goldbloom-Helzner L., Hao D., Wang A. Developing regenerative treatments for developmental defects, injuries, and diseases using extracellular matrix collagen-targeting peptides. Int. J. Mol .Sci. 2019;20(17):4072. DOI: 10.3390/ijms20174072.
33. Hoop C.L., Zhu J., Nunes A.M., Case D.A., Baum J. Revealing accessibility of cryptic protein binding sites within the functional collagen fibril. Biomolecules. 2017;7(4):76. DOI: 10.3390/biom7040076.
34. McKay T.B., Priyadarsini S., Karamichos D. Mechanisms of collagen crosslinking in diabetes and keratoconus. Cells. 2019;8(10):1239. DOI: 10.3390/cells8101239.
35. Rosell-Garcia T., Rodriguez-Pascual F. Enhancement of collagen deposition and cross-linking by coupling lysyl oxidase with bone morphogenetic protein-1 and its application in tissue engineering. Sci. Rep. 2018;8(1):10780. DOI: 10.1038/s41598-018-29236-6.
36. Harlow C.R., Wu X., van Deemter M., Gardiner F., Poland C., Green R. et al. Targeting lysyl oxidase reduces peritoneal fibrosis. PLoS One. 2017;12(8):e0183013. DOI: 10.1371/journal.pone.0183013.
37. Cai L., Xiong X., Kong X., Xie J. The role of the lysyl oxidases in tissue repair and remodeling: a concise review. Tissue Eng. Regen. Med. 2017;14(1):15–30. DOI: 10.1007/s13770016-0007-0.
38. Petersen J.W., Douglas J.Y. Tenascin-X, collagen, and Ehlers-Danlos syndrome: tenascin-X gene defects can protect against adverse cardiovascular events. Med. Hypotheses. 2013;81(3):443–447. DOI: 10.1016/j.mehy.2013.06.005.
39. Hielscher A., Ellis K., Qiu C., Porterfield J., Gerecht S. Fibronectin deposition participates in extracellular matrix assembly and vascular morphogenesis. PLoS One. 2016;11(1):e0147600. DOI: 10.1371/journal.pone.0147600.
40. Song Y., Kim J.S., Choi E.K., Kim J., Kim K.M., Seo H.R. TGF-β-independent CTGF induction regulates cell adhe sion mediated drug resistance by increasing collagen I in HCC. Oncotarget. 2017;8(13):21650–21662. DOI: 10.18632/oncotarget.15521.
41. Spada S., Tocci A., Di Modugno F., Nisticò P. Fibronectin as a multiregulatory molecule crucial in tumor matrisome: from structural and functional features to clinical practice in oncology. J. Exp. Clin. Cancer Res. 2021;40(1):102. DOI: 10.1186/s13046-021-01908-8.
42. Duong T.E., Hagood J.S. Epigenetic regulation of myofibroblast phenotypes in fibrosis. Curr. Pathobiol. Rep. 2018;6(1):79–96. DOI: 10.1007/s40139-018-0155-0.
43. Wang P., Shu B., Xu Y., Zhu J., Liu J., Zhou Z. et al. Basic fibroblast growth factor reduces scar by inhibiting the differentiation of epidermal stem cells to myofibroblasts via the Notch1/ Jagged1 pathway. Stem. Cell Res Ther. 2017;8(1):114. DOI: 10.1186/s13287-017-0549-7.
44. Gómez-Leduc T., Desancé M., Hervieu M., Legendre F., Ollitrault D., de Vienne C. et al. Hypoxia is a critical parameter for chondrogenic differentiation of human umbilical cord blood mesenchymal stem cells in type I/III collagen sponges. Int. J. Mol. Sci. 2017;18(9):1933. DOI: 10.3390/ijms18091933.
45. Zeng F., Harris R.C. Epidermal growth factor, from gene organization to bedside. Semin. Cell Dev. Biol. 2014;28:2–11. DOI: 10.1016/j.semcdb.2014.01.011.
46. Yang I.V. Epigenomics of idiopathic pulmonary fibrosis. Epigenomics. 2012;4(2):195–203. DOI: 10.2217/epi.12.10.
47. Perdigoto C.N., Valdes V.J., Bardot E.S., Ezhkova E. Epigenetic regulation of epidermal differentiation. Cold Spring Harb. Perspect. Med. 2014;4(2):a015263. DOI: 10.1101/cshperspect.a015263.
48. Stoll S., Wang C., Qiu H. DNA methylation and histone modification in hypertension. Int. J. Mol. Sci. 2018;19(4):1174. DOI: 10.3390/ijms19041174.
49. Vandiver A.R., Irizarry R.A., Hansen K.D., Garza L.A., Runarsson A., Li X. et al. Age and sun exposure-related widespread genomic blocks of hypomethylation in nonmalignant skin. Genome Biol. 2015;16(1):80. DOI: 10.1186/s13059015-0644-y.
50. Moulin L., Cenizo V., Antu A.N., André V., Pain S., Sommer P. et al. Methylation of LOXL1 promoter by DNMT3A in aged human skin fibroblasts. Rejuvenation Res. 2017;20(2):103– 110. DOI: 10.1089/rej.2016.1832.
51. Ghosh K., O’Neil K., Capell B.C. Histone modifiers: Dynamic regulators of the cutaneous transcriptome. J. Dermatol. Sci. 2018;89(3):226–232. DOI: 10.1016/j.jdermsci.2017.12.006.
52. Garcia-Peterson L.M., Wilking-Busch M.J., Ndiaye M.A., Philippe C.G.A., Setaluri V., Ahmad N. Sirtuins in skin and skin cancers. Skin Pharmacol. Physiol. 2017;30(4):216–224. DOI: 10.1159/000477417.
53. Carlomosti F., D’Agostino M., Beji S., Torcinaro A., Rizzi R., Zaccagnini G. et al. Oxidative stress-induced miR-200c disrupts the regulatory loop among SIRT1, FOXO1, and eNOS. Antioxid. Redox Signal. 2017;27(6):328–344. DOI: 10.1089/ars.2016.6643.
54. Kuivaniemi H., Tromp G. Type III collagen (COL3A1): Gene and protein structure, tissue distribution, and associated diseases. Gene. 2019;707:151–171. DOI: 10.1016/j.gene.2019.05.003.
55. Борзых О.Б., Петрова М.М., Шнайдер Н.А., Насыро ва Р.Ф. Проблемы внедрения персонализированной медицины во врачебной косметологии в России. Сибирское медицинское обозрение. 2021;128(2):12–22.
Рецензия
Для цитирования:
Потекаев Н.Н., Борзых О.Б., Шнайдер Н.А., Петрова М.М., Карпова Е.И., Насырова Р.Ф. Синтез коллагена в коже: генетические и эпигенетические аспекты. Бюллетень сибирской медицины. 2022;21(3):217-226. https://doi.org/10.20538/1682-0363-2022-3-217-226
For citation:
Potekaev N.N., Borzykh O.B., Shnayder N.A., Petrova M.M., Karpova E.I., Nasyrova R.F. Collagen synthesis in the skin: genetic and epigenetic aspects. Bulletin of Siberian Medicine. 2022;21(3):217-226. https://doi.org/10.20538/1682-0363-2022-3-217-226